pyt o chorobe wilsona, czy ceruloplazmina spada czy rosnie, co sie dzieje z miedziš itp, jaki enzym jest hamowany w dnie moczanowej co to jest enzym konstytucyjny czy jakos tak stala michaelisa katal najwazniejsze enzymy syntezy puryn i pirymidyn co katalizuje oksydaza ksantynowa co to znaczy ze kod genetyczny jest jednoznaczny co jest kodonem aktywujšcym translacje (jakos tak?) ktore ramie w tRNA odpowiada za przyłšczenie sie do rybosomu cechy bialek po denaturacji yyy więcej grzechów nie pamiętam na ten czas ide jeć wybrać nonik fragmentów jednowęglowych, ujemne białka ostrej fazy, inhibitory procesu krzepnięcia, sposób działania tetracyklin, enzymy replikacji u Prokariota, schemat reakcji liaz, gdzie i jak działa hydroksylaza prokolagenowa, co to glutation i karnozyna (budowa aminokwasowa); o to jest holoenzym , co to sa enzymy konstytutywane czy jakos tak ,co łaczy fragmenty okazaki wišzaniem fosfodiestrowym (enzym) ,zwišzki hamujšce wirusa opryszczki w rogówce , co to jest katal , jaki jest kodon startowy jest w tRNA , jakš chorobę wywołujš priony , jaki enzym należy do enzymów indykatowrowych i wydalniczych (było trzeba wybrać) - te z tabelki w skrypcie ;) koenzym aminotransferazy asparaginianowej, rola ramienia dihydrouracylowego, jakie wišzania rozkłada chymotrypsyna (wymienione aminokwasy w odpowiedziach), niedobór jakich enzymów jest przyczynš kamicy nerkowej, jakie oddziaływania nie sš przyczynš konformacji peptydów(do wyboru kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury i różne kombinacje ich w odpowiedziach), rodzaje oddziaływań w centrum aktywnym, metabolitem czego jest kwas moczowy, inhibitory karbamoilotransferazy asp. 1. Chymotrypsyna hydrolizuje wišzania aminokwasów (Met, Trp, Phe, Tyr; do wyboru były jeszcze Ala, Arg) 2. Kodon startowy 3. Co jest niepotrzebne do hydroksylacji proliny (niepotrzebna mied) 4. Wybrać potrzebne do syntezy kolagenu (czynnik redukujšcy, Fe2+, O2, alfa-ketoglutaran; niepotrzebny glutation) 5. Kwas pantotenowy wybrać prawdziwe (była podana nazwa chemiczna, nie kwas pantoinowy tylko rozpisane) 6. Anseryna nazwa systematyczna i gdzie występuje 7. Bezporedni czynnik redukujšcy NADP (zredukowana tioredoksyna uzyskana z utlenionej tioredoksyny w reakcji katalizowanej przez NADPH:reduktaza tioredoksynowa) 8. Lipaza lipoproteinowa należy do sekrecyjnych 9. Co nie jest enzymem ekssekrecyjnym lipaza lipoproteinowa 10. Allopurynol lek dny moczanowej, hamuje kompetencyjnie oksydazę ksantynowš 11. Koenzym aminotransferazy asparaginianowej (fosforan pirydoksalu) 12. Co hamuje karbamoilotransferazę asparaginianowš: CTP 13. Glutation zdanie niewłaciwe (błšd transferaza glutationowa bierze udział w rozkładzie H2O2) 14. Co nie odpowiada za strukturę przestrzennš peptydu (do wyboru: kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury) 15. IU jednostka międzynarodowa 16. D-dimery sš produktem rozkładu? (drobnoczšsteczkowe produkty rozkładu fibrynogenu) 17. Izoenzymy katalizujš te same reakcje 18. Która polimeraza u procariotów odpowiada za transkrypcje rRNA (I i III) 19. DNA -> transkrypcja -> RNA -> translacja -> białko 20. Nieprawidłowe zdanie (złe: do inicjacji replikacji nie potrzeba żadnego enzymu, następuje samoistnie) 21. Enzymy uszkodzone w kamicy nerkowej (fosforybozylotransferaza adeninowa, oksydaza ksantynowa) 22. Podstawowe struktury II rzędowe: alfa-helisa; beta-harmonijka 23. Co nie jest glikoproteinš: albumina 24. Dodatnie białka ostrej fazy: tam gdzie nie ma: (albuminy, prealbuminy, ferrytny, białko wišżšce retinol) 25. Glutamina (bez nazwy, tylko wzór) wchodzi w skład piercienia puryny w: N-3 i N-9 26. Skšd pochodzi N-3 w purynie z glutaminy 27. Jakie wišzania występujš pomiędzy enzymem i substratem w centrum aktywnym (odpowiedzi: wodorowe, kowalencyjne, jonowe, siły van der Waalsa, wszystkie z powyzszych) 28. Pętla dihydrourydylowa łšczy się (odp. Z syntetazš aminoacylowš) 29. Kod genetyczny jest współlicznowy: kolejnoć kodonów w mRna odpowiada kolejnoci kolejnych aminokwasów w łańcuchów polipeptydowym. 30. Obróbka mRna u prokariotów, nie występuje obróbka. 31. Sekwencja promotora u eukariontów: CAAT, TATAAA 32. Sekwencja promotora u eukariontów: kaseta Hognesa (-25), CAAT (-75) 33. Spadek aktywnoci esterazy cholinowej bez zmiany stężenia albumin i protrombiny jest spowowodowany (do wyboru: zatrucie fosforanami, spadek syntezy białka w wštrobie i wzrost syntezy białka w wštrobie) 34. Kwas moczowy jest produktem degradacji puryn 35. AH2 + H2O2 -> 2H2O + A co to za enzym peroksydaza 36. Jak działajš hydrolazy (rozkładajš z udziałem czšsteczki wody) 37. Podane 2 wartoci stałej Michaelisa trzeba było porównać który enzym ma większe powinowactwo do substratu 38. Co robiš inhibitory kompetencyjne ze Km i Vmax 1.acetylocholinesteraza maleje, a st. albumin i protrombina stałe, gdy... 2.chymotrypsyna- na jakie aminokwasy działa 3.sekw promotorowe Eucaryota 4.D-dimery- co z fibrynolizy 5.koenzym aminotransferazy PRPP 6.polimeraza RNA-która odp za rRNA 7.anseryna-wzór i nazwa syst 8.kwas pantotenowy-nazwa syst 9.piercień pyrynowy-co daje który at. N 10.glutation-funkcje 11.wytwarzanie wiaz. poprzecznych-co powoduje 12.kamica nerkowa-jakie choroby i enzymy 13.AH2+H2O2->2H2O+A co katalizuje 14.jednostki aktywnoci IU 15.od czego zależy aktywnoc reakcji 16.stała Michaelisa a powinowactwo E do S 17.E-S-jakie wišz 18.konformacja aminokwasu-jakie wiaz. odpowiadajš 19.kodon rozpoczynajšcy transkypcje 20.DNA->transkrypcja->rna->translacja->białko 21.struktury II rzędowe białka 22.kw. moczowy-produkt degradacji puryn 23.pętla D-co robi 24.co red NADP 25.enzymy wydalnicze, wydzielnicze np lipaza lipoproteinowa 26. hydroksylacja w kolagenie- co jest potrzebne 27. allopurynol
HogwartZabrze