PURYNY.txt

(5 KB) Pobierz
pyt o chorobe wilsona, czy ceruloplazmina spada czy rosnie, co sie dzieje z miedziš itp,
jaki enzym jest hamowany w dnie moczanowej
co to jest enzym konstytucyjny czy jakos tak
stala michaelisa
katal
najwazniejsze enzymy syntezy puryn i pirymidyn
co katalizuje oksydaza ksantynowa
co to znaczy ze kod genetyczny jest jednoznaczny
co jest kodonem aktywujšcym translacje (jakos tak?)
ktore ramie w tRNA odpowiada za przyłšczenie sie do rybosomu
cechy bialek po denaturacji
yyy więcej grzechów nie pamiętam na ten czas ide jeć
wybrać nonik fragmentów jednowęglowych, ujemne białka ostrej fazy, inhibitory procesu 
krzepnięcia,
 sposób działania tetracyklin, enzymy replikacji u Prokariota, schemat reakcji liaz, gdzie i 
jak działa hydroksylaza prokolagenowa, co to glutation i karnozyna (budowa aminokwasowa);
o to jest holoenzym , co to sa enzymy konstytutywane czy jakos tak ,co łaczy fragmenty 
okazaki wišzaniem fosfodiestrowym (enzym) ,zwišzki hamujšce wirusa opryszczki w rogówce , 
co to jest katal , jaki jest kodon startowy jest w tRNA , jakš chorobę wywołujš priony , 
jaki enzym należy do enzymów 
indykatowrowych i wydalniczych (było trzeba wybrać) - te z tabelki w skrypcie ;)
koenzym aminotransferazy asparaginianowej, rola ramienia dihydrouracylowego, jakie 
wišzania rozkłada chymotrypsyna (wymienione aminokwasy w odpowiedziach), niedobór 
jakich enzymów jest przyczynš kamicy nerkowej, jakie oddziaływania nie sš przyczynš 
konformacji peptydów(do wyboru kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury i
 różne kombinacje ich w odpowiedziach), rodzaje oddziaływań w centrum aktywnym, 
metabolitem czego jest kwas moczowy, inhibitory karbamoilotransferazy asp.
1. Chymotrypsyna hydrolizuje wišzania aminokwasów (Met, Trp, Phe, Tyr; do wyboru były jeszcze Ala, Arg)
2. Kodon startowy
3. Co jest niepotrzebne do hydroksylacji proliny (niepotrzebna mied)
4. Wybrać potrzebne do syntezy kolagenu (czynnik redukujšcy, Fe2+, O2, alfa-ketoglutaran; niepotrzebny glutation)
5. Kwas pantotenowy  wybrać prawdziwe (była podana nazwa chemiczna, nie kwas pantoinowy tylko rozpisane)
6. Anseryna nazwa systematyczna i gdzie występuje
7. Bezporedni czynnik redukujšcy NADP (zredukowana tioredoksyna uzyskana z utlenionej tioredoksyny w reakcji katalizowanej przez NADPH:reduktaza tioredoksynowa)
8. Lipaza lipoproteinowa  należy do sekrecyjnych
9. Co nie jest enzymem ekssekrecyjnym  lipaza lipoproteinowa
10. Allopurynol  lek dny moczanowej, hamuje kompetencyjnie oksydazę ksantynowš
11. Koenzym aminotransferazy asparaginianowej (fosforan pirydoksalu)
12. Co hamuje karbamoilotransferazę asparaginianowš: CTP
13. Glutation  zdanie niewłaciwe (błšd  transferaza glutationowa bierze udział w rozkładzie H2O2)
14. Co nie odpowiada za strukturę przestrzennš peptydu (do wyboru: kowalencyjne, niekowalencyjne, jonowe, siły natury)
15. IU  jednostka międzynarodowa
16. D-dimery sš produktem rozkładu? (drobnoczšsteczkowe produkty rozkładu fibrynogenu)
17. Izoenzymy  katalizujš te same reakcje
18. Która polimeraza u procariotów odpowiada za transkrypcje rRNA (I i III)
19. DNA -> transkrypcja -> RNA -> translacja -> białko
20. Nieprawidłowe zdanie (złe: do inicjacji replikacji nie potrzeba żadnego enzymu, następuje samoistnie)
21. Enzymy uszkodzone w kamicy nerkowej (fosforybozylotransferaza adeninowa, oksydaza ksantynowa)
22. Podstawowe struktury II  rzędowe: alfa-helisa; beta-harmonijka
23. Co nie jest glikoproteinš: albumina
24. Dodatnie białka ostrej fazy: tam gdzie nie ma: (albuminy, prealbuminy, ferrytny, białko wišżšce retinol)
25. Glutamina (bez nazwy, tylko wzór) wchodzi w skład piercienia puryny w: N-3 i N-9
26. Skšd pochodzi N-3 w purynie  z glutaminy
27. Jakie wišzania występujš pomiędzy enzymem i substratem w centrum aktywnym (odpowiedzi: wodorowe, kowalencyjne, jonowe, siły van der Waalsa, wszystkie z powyzszych)
28. Pętla dihydrourydylowa łšczy się (odp. Z syntetazš aminoacylowš)
29. Kod genetyczny jest współlicznowy: kolejnoć kodonów w mRna odpowiada kolejnoci kolejnych aminokwasów w łańcuchów polipeptydowym.
30. Obróbka mRna u prokariotów, nie występuje obróbka.
31. Sekwencja promotora u eukariontów: CAAT, TATAAA
32. Sekwencja promotora u eukariontów: kaseta Hognesa (-25), CAAT (-75)
33. Spadek aktywnoci esterazy cholinowej bez zmiany stężenia albumin i protrombiny jest spowowodowany (do wyboru: zatrucie fosforanami, spadek syntezy białka w wštrobie i wzrost syntezy białka w wštrobie)
34. Kwas moczowy jest produktem degradacji puryn
35. AH2 + H2O2 -> 2H2O + A  co to za enzym  peroksydaza
36. Jak działajš hydrolazy (rozkładajš z udziałem czšsteczki wody)
37. Podane 2 wartoci stałej Michaelisa  trzeba było porównać który enzym ma większe powinowactwo do substratu
38. Co robiš inhibitory kompetencyjne ze Km i Vmax 1.acetylocholinesteraza maleje, a st. albumin i protrombina stałe, gdy...
2.chymotrypsyna- na jakie aminokwasy działa
3.sekw promotorowe Eucaryota
4.D-dimery- co z fibrynolizy
5.koenzym aminotransferazy PRPP
6.polimeraza RNA-która odp za rRNA
7.anseryna-wzór i nazwa syst
8.kwas pantotenowy-nazwa syst
9.piercień pyrynowy-co daje który at. N
10.glutation-funkcje
11.wytwarzanie wiaz. poprzecznych-co powoduje
12.kamica nerkowa-jakie choroby i enzymy
13.AH2+H2O2->2H2O+A co katalizuje
14.jednostki aktywnoci IU
15.od czego zależy aktywnoc reakcji
16.stała Michaelisa a powinowactwo E do S
17.E-S-jakie wišz
18.konformacja aminokwasu-jakie wiaz. odpowiadajš
19.kodon rozpoczynajšcy transkypcje
20.DNA->transkrypcja->rna->translacja->białko
21.struktury II rzędowe białka
22.kw. moczowy-produkt degradacji puryn
23.pętla D-co robi
24.co red NADP
25.enzymy wydalnicze, wydzielnicze np lipaza lipoproteinowa
26. hydroksylacja w kolagenie- co jest potrzebne
27. allopurynol
Zgłoś jeśli naruszono regulamin